Proteína: estrutura e función. propiedades das proteínas

Como é sabido, proteínas - a base da orixe da vida no noso planeta. Segundo a teoría de Oparin-Haldane foi caída coacervato, composta por moléculas de peptídicos, tornouse a base de orixe dos seres vivos. Isto é, sen dúbida porque a análise da estrutura interna de calquera membro da biomasa mostra que estas sustancias teñen todo: plantas, animais, microorganismos, fungos, virus. E son de natureza moi diversa e macromoléculas.

Os nomes destas catro estruturas, son sinónimos:

• proteínas;
• proteínas;
• polipéptidos;
• péptidos.

moléculas de proteínas

O seu número é realmente incalculable. Neste caso, as moléculas de proteínas poden ser divididos en dous grupos principais:

• Simple - consistir só de secuencias de aminoácidos unidos por ligazóns peptídicas;
• complexo - Estrutura e estrutura dunha proteína caracterízanse por grupos adicionais protolytic (prótese), tamén chamadas de cofactores.

Neste caso, as moléculas complexas tamén teñen a súa propia clasificación.

péptidos complexos de gradación

1. Glicoproteínas - están asociadas de preto compostos de proteína e de hidratos de carbono. A estrutura da molécula de tecido grupos prostéticos mucopolissacarídeos.
2. Lipoproteínas - un composto complexo de proteínas e lípido.
3. Metaloproteínas - como un grupo prostético son os ións metálicos (ferro, manganeso, cobre, e outros).
4. Nucleoproteínas - proteína producto e ácidos nucleicos (ADN, ARN).
5. Fosfoproteidy - conformación da proteína e un residuo de ácido fosfórico.
6. Chromoproteids - moi semellantes a metaloproteínas, pero un elemento que forma parte do grupo prostético é un complexo corado (vermello - hemoglobina, verde - clorofila, etc.).

Cada grupo discutida a estrutura e propiedades das proteínas son diferentes. As funcións que desempeñan, e irán variar en función do tipo de molécula.

A estrutura química de proteínas

Desde este punto de vista proteínas - unha longa, cadea macizo de residuos de aminoácidos unidos entre si lazos específicos chamados péptido. Á ácidos estruturas parten rama - radicais. Esta estrutura da molécula foi descuberto por E. Fischer, no inicio do século XXI.

Máis tarde, as proteínas, estrutura e función de proteínas foron estudados con máis detalle. Tornouse claro que os aminoácidos constituíndo a estrutura do péptido, un total de 20, pero poden, así, ser combinadas de diferentes xeitos. De aí a diversidade de estruturas polipeptídicas. Ademais, no proceso de vida eo desempeño das súas funcións de proteínas son capaces de pasar por unha serie de transformacións químicas. Como resultado, eles mudan a estrutura, e hai moito un novo tipo de conexión.

Para romper a conexión de péptidos, isto é, deter a estrutura da proteína de cadeas deben ser escollidos condicións moi estritas (temperaturas elevadas, o catalizador ácido ou alcalino). Isto é debido á elevada resistencia das conexións covalentes na molécula, en particular, o grupo de péptidos.

A detección da proteína estrutura no laboratorio realízase mediante a reacción de biureto - efecto sobre polipéptido recentemente precipitados de hidróxido de cobre (II). O complexo de ións de cobre e de grupo péptido proporciona unha cor violeta brillante.

Hai catro organización estrutural básica, cada un dos cales ten as súas propias características da estrutura de proteínas.

Niveis de organización: a estrutura primaria

Como mencionado arriba, o péptido - unha secuencia de residuos de aminoácidos con inclusións, co-encimas, ou sen eles. Entón chamar esta estrutura primaria da molécula, o que é natural, por suposto, son os verdadeiros aminoácidos unidos por ligazóns peptídicas, e nada máis. É dicir, a estrutura polipeptídica lineal. Nesta estrutura en particular das proteínas deste tipo - en que esta combinación de ácidos é crucial para o desempeño das funcións da molécula de proteína. Grazas a estes recursos é posible non só para identificar péptidos, pero tamén para prever as propiedades eo papel dunha enteiramente nova, aínda descoñecida. Exemplos de péptidos que posúen a estrutura primaria naturais, - insulina, pepsina, quimotripsina, e outros.

conformación secundaria

Estrutura e propiedades das proteínas nesta categoría varían un pouco. Unha estrutura pode ser formado inicialmente sobre a natureza ou cando suxeitos a hidrólise primario ríxida, temperatura ou outras condicións.

Esta conformación ten tres variedades:

1. Lisas e regulares, bobinas estereoregulares construídos a partir dos residuos de aminoácidos que son torcidos en torno ao eixe de conexión de núcleo. Só mantidas xuntas por enlaces de hidróxeno que se producen entre o grupo osíxeno dun péptido eo outro hidróxeno. En que a estrutura é correcto, debido ao feito de que as voltas repetidas uniformemente os catro niveis. Tal estrutura pode ser tanto coa man esquerda e pravozakruchennoy. Pero proteínas na maioría coñecidos destrorrotatórias predomina isómeros. Tal conformación é chamada alfa-estruturas.
2. A composición ea estrutura do seguinte proteína de tipo da anterior na medida en que as conexións de hidróxeno non están formadas entre o lado que está polo lado dun lado da parte restante da molécula e entre substancialmente eliminada, en que a unha distancia suficientemente grande. Por esta razón, a estrutura tórnase, cadeas polipeptídicas cobra convolutos máis ondulantes. Hai unha característica que debe ser proteína. A estrutura dos aminoácidos das ramas debería ser tan curto como o de glicina ou alanina, por exemplo. Este tipo de conformación secundaria é chamada beta-follas pola súa capacidade de estar xuntos, a formación da estrutura global.
3. Que pertencen á terceira estrutura da proteína tipo como a bioloxía indica raznorazbrosannye complexo, fragmentos non ordenadas non tendo estereoregularidade e poder modificar a estrutura baixo a influencia de condicións externas.

Exemplos de proteínas que posúen a estrutura secundaria, por natureza, non é revelado.

ensino superior

Esta é unha conformación bastante complexo, co nome "glóbulo". ¿Que é unha proteína? A estrutura do mesmo baséase na estrutura secundaria, pero engadiu novos tipos de interaccións entre os átomos de grupos, e toda a molécula de pregos como, guiada polo que, o feito de que os grupos hidrófilos foron dirixidos en glóbulos e hidrofóbico - para fóra.

Isto explica a carga da molécula de proteína en solucións coloidais de auga. Cales son os tipos de interaccións son alí?

1. As conexións de hidróxeno - permanecen inalteradas entre as mesmas partes da estrutura secundaria.
2. O grupo hidrofóbico (hidrófilo) interacción - xorden cando disolto en auga polipéptido.
3. Iónico atracción - raznozaryazhennymi formada entre os residuos de aminoácidos grupos (radicais).
4. interaccións covalentes - pode ser formado entre os lugares específicos ácidas - moléculas de cisteína, é dicir, as súas colas.

Así, a composición e estrutura de proteínas que teñen unha estrutura terciaria pode ser descrito como un enrolado en cadeas polipeptídicas glóbulos, de retención e de estabilización a conformación debido aos distintos tipos de interaccións químicas. Exemplos de tales péptidos: fosfoglitseratkenaza, ARNt, alfa-queratina, de fibroína de seda, e outros.

A estrutura cuaternaria

Este é un dos máis difíciles dos glóbulos, que forman as proteínas. A estrutura e función das proteínas dunha tal planta é moi versátil e específico.

Que é esa conformación? É algunhas decenas (ás veces) de cadeas de polipéptidos grandes e pequenos, que son formados de forma independente un do outro. Pero, a continuación, debido aos mesmos interaccións que temos considerado para a estructura terciaria destes peptídicos son torcidos e conectados. Así obtido glóbulos conformacionais complexos que poden conter átomos de metal, e os grupos lipídicos e carbohidratos. Os exemplos de tales proteínas: o polimerase de ADN, proteínas sobre do virus tabaco, hemoglobina, e outros.

Todas as estruturas peptídicas que discutir teñen os seus propios métodos de identificación no laboratorio, en base a posibilidades actuais de utilización de cromatografía, centrifugación, electróns e microscopia óptica e altas tecnoloxías de ordenador.

funcións

A estrutura e función das proteínas está intimamente correlacionada co outro. É dicir, cada peptídico ten un papel que é único e específico. Hai tamén os que son capaces de realizar nunha célula viva, varias operacións significativas. Pero pode ser resumido como a expresar as funcións básicas de moléculas de proteína nos corpos dos seres vivos:

1. Proporcionar tráfico. organismos unicelulares ou organelos, ou certos tipos de células son capaces de movemento, cortes, movementos. Esta proteína é proporcionada, que forma parte da súa estrutura do aparello do motor: pestanas, flaxelos, membrana citoplasmática. Se estamos a falar da incapacidade de desprazamento das células, as proteínas poden contribuír á súa redución (músculo miosina).
2. función nutricional ou copia de seguridade. É unha acumulación de moléculas de proteínas en ovocitos, embrións de plantas e sementes para as outras falta de recheo nutrientes. Tras escote dos péptidos producir aminoácidos e substancias bioloxicamente activas, que son necesarios para o desenvolvemento normal dos organismos vivos.
3. A función de enerxía. Ademais dos carbohidratos forza o corpo pode producir e proteínas. No decaemento de 1 g de péptido liberado 17,6 kJ enerxía útil en forma de trifosfato de adenosina (ATP), que é gasto en procesos vitais.
4. Sinal e función reguladora. Consiste na realización dunha monitorización coidadosa dos procesos en curso ea transmisión de sinais de teléfono móbil para o tecido, a partir deles para as autoridades, a partir do último para o sistema e así por diante. Un exemplo típico é a insulina, a cal é estrictamente grava o número de glicosa no sangue.
5. función do receptor. É conseguida alterando a conformación do péptido con unha banda de membrana e engatar o outro extremo de reestruturación. Cando isto ocorre ea transmisión do sinal e a información necesaria. A maior parte destas proteínas son incorporados na membrana citoplasmática de células e realizar un control rigoroso sobre todo o material de paso a través do mesmo. Tamén alerta-lo sobre os cambios químicas e físicas no medio ambiente.
6. función de transporte de péptidos. É levada a cabo alimenta proteínas e proteínas transportadoras. O seu papel é obvio - o transporte de moléculas desexables para os locais cunha baixa concentración das partes altas. Un exemplo típico é o transporte de osíxeno e dióxido de carbono a partir dos órganos e tecidos do proteína hemoglobina. Eles teñen alcanzado a entrega de compostos con un baixo peso molecular a través da membrana para a célula.
7. función estrutura. Un dos máis importantes dos que executa proteína. A estrutura das células e os seus organelos subministrado péptidos. Son semellantes á armazón definir a forma e estrutura. Ademais, eles tamén apoia-lo, e modificar, se fose necesario. Polo tanto, para o crecemento e desenvolvemento de todos os organismos vivos proteínas esenciais na dieta. Tales péptidos inclúen elastina, tubulina, o coláxeno, a actina, e outras queratina.
8. A función catalítica. A súa realizando encimas. Moitos e variados, eles aceleran as reaccións químicas e bioquímicas no corpo. Sen a súa participación, mazá común no estómago sería capaz de dixerir só para dous días, é probable que dobrar á vez. Baixo a acción da catalase, peroxidase e outras enzimas, este proceso realízase en dúas horas. En xeral, é grazas a este papel, o Anabolica proteico e catabolismo se realiza, é dicir, plástico e metabolismo enerxético.

O papel protector

Existen varios tipos de ameazas, das cales proteínas están deseñados para protexer o corpo.

En primeiro lugar, de ataque químico traumáticas reactivos, gases, moléculas, substancias espectro de acción diferente. Os péptidos son capaces de interactuar con eles dunha reacción química, converterse nunha forma inofensiva ou simplemente neutralizar.

En segundo lugar, a ameaza física da ferida - a proteína fibrinogênio en tempo non é transformado fibrina no lugar da lesión, o sangue non coagula, e, polo tanto, o bloqueo terá lugar. Logo, pola contra, ten que péptido plasmina capaz coágulo sugado e restaurar a desobstrução do vaso.

En terceiro lugar, a ameaza de inmunidade. Estrutura e valor das proteínas que forman as defensas inmunitarias, son moi importantes. Anticorpos, Imunoglobulinas, interferons - son elementos importantes e significativos do sistema linfático e inmunolóxico. Calquera partículas estrañas, molécula malicioso, as células mortas ou unha parte de toda a estrutura é sometida a unha investigación inmediata polo composto peptico. É por iso que unha persoa pode ter, sen axuda de drogas todos os días para protexerse da infección e virus simple.

propiedades físicas

A estrutura das células de proteínas é moi específico e depende da función. Pero as propiedades físicas dos péptidos son semellantes e poden ser reducidos para as seguintes características.

1. moléculas de peso - a 1000000 daltons.
2. En solución acuosa ao formar o sistema coloidal. Hai adquire estrutura cobrar capaz varían dependendo da acidez do medio.
3. Cando exposto a condicións severas (radiación, ácido ou alcalino, temperatura, etc.) son capaces de desprazarse a outras conformações niveis, é dicir, desnaturar. O proceso no 90% dos casos irreversíbeis. Con todo, hai un desprazamento inverso - Renaturación.

Estas propiedades básicas de características físicas dos péptidos.