A estrutura primaria da proteína

estrutura da proteína pode ser representado por unha das catro opcións. Cada opción ten as súas peculiaridades. Deste xeito, existe unha cuaternario, ternário, secundario e primario estrutura da proteína.

O último nivel desta lista supón unha cadea polipeptídica lineal do aminoácido. Os aminoácidos unidos entre si por ligazóns peptídicas. A estrutura primaria dunha proteína é o nivel máis simple de organización das moléculas. Por ligazóns peptídicas covalentes entre o grupo alfa-amino dun aminoácido eo grupo alfa-carboxilo doutra molécula proporciona unha elevada estabilidade.

Na formación de ligazóns peptídicas nas células é activada primeiro grupo carboxilo. Tras a conexión é un grupo amino. Aproximadamente o mesmo laboratorio realizados polipeptídeo síntese.

conexión peptídica, a cal é unha unidade de repetición da cadea polipeptídica ten un número de características. Baixo a influencia de estas características non só formar a estrutura primaria da proteína. Eles afectan tanto os niveis de organización da cadea polipeptídica. Entre as principais características distintivas distinguir coplanaridade (a capacidade de todos os átomos que están incluídos no grupo de péptidos, no mesmo plano), substituintes trans con respecto ao C-N-conexión, a propiedade de existir en 2 formas de resonancia. As características especiais da conexión peptídica incluír a capacidade para formar enlaces de hidróxeno. En que cada ptido do grupo pode ser formado por dúas conexións de hidróxeno con outros grupos (incluíndo o péptido). Con todo, hai excepcións. Estes inclúen grupos de Péptidos cos grupos amino de hidroxiprolina ou prolina. Poden formar unha única conexión de hidróxeno. Isto afecta a formación da estrutura secundaria de proteínas. Así, a porción en que é hidroxiprolina ou prolina, a cadea peptídica é facilmente dobrado, debido ao feito de que hai unha segunda conexión de hidróxeno que se mantelo (como habitualmente).

O nome está formado a partir dos nomes de péptidos de aminoácidos incluídas nelas. Dipéptido dar dous amino ácido tripéptido - tres, tetrapéptido - catro, e así por diante. Cada cadea de polipéptido (ou péptido) de calquera lonxitude está presente aminoácido N-terminal, que contén un grupo amino libre eo aminoácido C-terminal, no que existe un grupo carboxilo libre.

Propiedades das proteínas.

No estudo destes compostos, os científicos interesados en varias cuestións. Investigadores procuraron principalmente para descubrir o tamaño, determinar a forma eo peso de moléculas de proteína. Nótese que era un gran desafío. A dificultade é que a determinación da masa molecular relativa a aumentar o punto de ebulición das solucións de proteína (tal como se fai noutros substancias) non é posible, debido ao feito de que as solucións de proteína non ferva. Unha definición do indicador de acordo co abaixamento da temperatura de conxelación e impreciso. Ademais, as proteínas en forma máis pura nunca foi atopado. Con todo, coa axuda dos métodos desenvolvidos, verificouse que o peso molecular varía entre 14-45000 e máis.

Unha característica importante dos compostos é a salgadura fraccionada para fóra. Este proceso é o illamento de proteínas a partir de solución tras a adición de solucións salinas con concentracións diferentes.

Outra importante característica é a desnaturalización. Este proceso realízase na precipitación de proteínas con metais pesados. A desnaturalización é a perda de propiedades naturais. Este proceso implica a conversión de moléculas diferentes, en adición a quebra da cadea de poliptido. Noutras palabras, a estrutura primaria da proteína permanece inalterada durante a desnaturalización.